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Text File  |  1995-03-04  |  1.6 KB  |  35 lines
  1. *************************************************
  2. * KDPG and KHG aldolases active site signatures *
  3. *************************************************
  4.  
  5. 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase (EC 4.1.3.16)  (KHG-aldolase)  catalyzes the
  6. interconversion of  4-hydroxy-2-oxoglutarate  into  pyruvate  and  glyoxylate.
  7. Phospho-2-dehydro-3-deoxygluconate  aldolase   (EC 4.1.2.14)   (KDPG-aldolase)
  8. catalyzes the interconversion of  6-phospho-2-dehydro-3-deoxy-D-gluconate into
  9. pyruvate and glyceraldehyde 3-phosphate.
  10.  
  11. These two enzymes are structurally and functionally related [1]. They are both
  12. homotrimeric proteins of approximately 220 amino-acid residues. They are class
  13. I aldolases whose catalytic mechanism involves  the formation of a Schiff-base
  14. intermediate  between  the  substrate  and the epsilon-amino group of a lysine
  15. residue. In both enzymes, an arginine is required for catalytic activity.
  16.  
  17. We developed  two signature patterns for these enzymes. The first one contains
  18. the active  site  arginine  and the second, the lysine involved in the Schiff-
  19. base formation.
  20.  
  21. -Consensus pattern: L-E-V-T-L-R
  22.                     [R is the active site residue]
  23. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  25.  
  26. -Consensus pattern: F-K-x-F-P-A-E
  27.                     [K is involved in Schiff-base formation]
  28. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  29. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  30.  
  31. -Last update: April 1990 / First entry.
  32.  
  33. [ 1] Vlahos C J., Dekker E.E.
  34.      J. Biol. Chem. 263:11683-11691(1988).
  35.